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Proteomics and Protein-Protein Interactions : (Registro nro. 278625)

Detalles MARC
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 05849nam a22003615i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 278625
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control MX-SnUAN
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20160429153912.0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 150903s2005 xxu| o |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9780387245324
-- 978-0-387-24532-4
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1007/b105866
Fuente del número o código doi
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema vtls000330072
039 #9 - NIVEL DE CONTROL BIBLIOGRÁFICO Y DETALLES DE CODIFICACIÓN [OBSOLETO]
Nivel de reglas en descripción bibliográfica 201509030441
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar no-encabezamientos de materia en puntos de acceso VLOAD
Nivel de esfuerzo utilizado en la asignación de encabezamientos de materia 201405070457
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar clasificación VLOAD
Nivel de esfuerzo utilizado en la asignación de encabezamientos de materia 201401311328
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar clasificación staff
Nivel de esfuerzo utilizado en la asignación de encabezamientos de materia 201401311152
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar clasificación staff
-- 201401291446
-- staff
-- msplit0.mrc
-- 492
050 #4 - CLASIFICACIÓN DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación QD431-431.7
100 1# - ENTRADA PRINCIPAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Waksman, Gabriel.
Término indicativo de función/relación editor.
9 (RLIN) 302371
245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Proteomics and Protein-Protein Interactions :
Resto del título Biology, Chemistry, Bioinformatics, and Drug Design /
Mención de responsabilidad, etc. edited by Gabriel Waksman.
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright Boston, MA :
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Springer US,
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2005.
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión VIII, 323 páginas,
Otras características físicas recurso en línea.
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio computadora
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso en línea
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
Fuente rda
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Protein Reviews ;
Designación de volumen o secuencia 3
500 ## - NOTA GENERAL
Nota general Springer eBooks
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato Introduction: Proteomics and Protein-Protein Interactions: Biology, Chemistry, Bioinformatics, and Drug Design -- Yeast Two-Hybrid Protein-Protein Interaction Networks -- The Use of Mass Spectrometry in Studying Protein-Protein Interaction -- Molecular Recognition in the Immune System -- Computational Methods for Predicting Protein-Protein Interactions -- Protein-Protein Docking Methods -- Thermochemistry of Binary and Ternary Protein Interactions Measured by Titration Calorimetry: Complex Formation of CD4, HIV gp120, and Anti-gp120 -- Protein-Protein Recognition in Phosphotyrosine-Mediated Intracellular Signaling -- Competitive Binding of Proline-Rich Sequences by SH3, WW, and Other Functionally Related Protein Domains -- The Structure and Molecular Interactions of the Bromodomain -- SMART Drug Design: Novel Phosphopeptide and ATP Mimetic-Based Small Molecule Inhibitors of the Oncogenic Protein Kinase pp60src (Src) -- Disrupting Protein-Protein Interaction: Therapeutic Tools Against Brain Damage -- A Thermodynamic Guide to Affinity Optimization of Drug Candidates.
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. The rapidly evolving field of protein science has now come to realize the ubiquity and importance of protein-protein interactions. It had been known for some time that proteins may interact with each other to form functional complexes, but it was thought to be the property of only a handful of key proteins. However, with the advent of high throughput proteomics to monitor protein-protein interactions at an organism level, we can now safely state that protein-protein interactions are the norm and not the exception. Thus, protein function must be understood in the larger context of the various binding complexes that each protein may form with interacting partners at a given time in the life cycle of a cell. Proteins are now seen as forming sophisticated interaction networks subject to remarkable regulation. The study of these interaction networks and regulatory mechanism, which I would like to term "systems proteomics," is one of the thriving fields of proteomics. The bird-eye view that systems proteomics offers should not however mask the fact that proteins are each characterized by a unique set of physical and chemical properties. In other words, no protein looks and behaves like another. This complicates enormously the design of high-throughput proteomics methods. Unlike genes, which, by and large, display similar physico-chemical behaviors and thus can be easily used in a high throughput mode, proteins are not easily amenable to the same treatment. It is thus important to remind researchers active in the proteomics field the fundamental basis of protein chemistry. This book attempts to bridge the two extreme ends of protein science: on one end, systems proteomics, which describes, at a system level, the intricate connection network that proteins form in a cell, and on the other end, protein chemistry and biophysics, which describe the molecular properties of individual proteins and the structural and thermodynamic basis of their interactions within the network. Bridging the two ends of the spectrum is bioinformatics and computational chemistry. Large data sets created by systems proteomics need to be mined for meaningful information, methods need to be designed and implemented to improve experimental designs, extract signal over noise, and reject artifacts, and predictive methods need to be worked out and put to the test. Computational chemistry faces similar challenges. The prediction of binding thermodynamics of protein-protein interaction is still in its infancy. Proteins are large objects, and simplifying assumptions and shortcuts still need to be applied to make simulations manageable, and this despite exponential progress in computer technology. Finally, the study of proteins impacts directly on human health. It is an obvious statement to say that, for decades, enzymes, receptors, and key regulator proteins have been targeted for drug discovery. However, a recent and exciting development is the exploitation of our knowledge of protein-protein interaction for the design of new pharmaceuticals. This presents particular challenges because protein-protein interfaces are generally shallow and interactions are weak. However, progress is clearly being made and the book seeks to provide examples of successes in this area.
590 ## - NOTA LOCAL (RLIN)
Nota local Para consulta fuera de la UANL se requiere clave de acceso remoto.
710 2# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE ENTIDAD CORPORATIVA
Nombre de entidad corporativa o nombre de jurisdicción como elemento de entrada SpringerLink (Servicio en línea)
9 (RLIN) 299170
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Edición impresa:
Número Internacional Estándar del Libro 9780387245317
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso <a href="http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/b105866">http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/b105866</a>
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942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Tipo de ítem Koha Recurso en línea

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