TEST - Catálogo BURRF		    

Metals in Biology : (Registro nro. 285912)

Detalles MARC
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 04952nam a22003855i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 285912
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control MX-SnUAN
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20160429154431.0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 150903s2010 xxu| o |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9781441911391
-- 9781441911391
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1007/9781441911391
Fuente del número o código doi
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema vtls000338207
039 #9 - NIVEL DE CONTROL BIBLIOGRÁFICO Y DETALLES DE CODIFICACIÓN [OBSOLETO]
Nivel de reglas en descripción bibliográfica 201509030811
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar no-encabezamientos de materia en puntos de acceso VLOAD
Nivel de esfuerzo utilizado en la asignación de encabezamientos de materia 201404300341
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar clasificación VLOAD
-- 201402060904
-- staff
040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen MX-SnUAN
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor MX-SnUAN
Normas de descripción rda
050 #4 - CLASIFICACIÓN DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación R-RZ
100 1# - ENTRADA PRINCIPAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Hanson, Graeme.
Término indicativo de función/relación editor.
9 (RLIN) 303772
245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Metals in Biology :
Resto del título Applications of High-Resolution EPR to Metalloenzymes /
Mención de responsabilidad, etc. edited by Graeme Hanson, Lawrence Berliner.
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright New York, NY :
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Springer New York,
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2010.
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión xIx, 419 páginas
Otras características físicas recurso en línea.
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio computadora
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso en línea
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
Fuente rda
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Biological Magnetic Resonance,
Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas 0192-6020 ;
Designación de volumen o secuencia 29
500 ## - NOTA GENERAL
Nota general Springer eBooks
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato IRON–SULFUR-CONTAINING PROTEINS -- Electron Magnetic Resonance of Iron–Sulfur Proteins in Electron-Transfer Chains: Resolving Complexity -- Catalysis and Gene Regulation -- Iron–Sulfur Clusters in “Radical SAM” Enzymes: Spectroscopy and Coordination -- MONONUCLEAR MOLYBDENUM ENZYMES -- EPR Studies of Xanthine Oxidoreductase and Other Molybdenum-Containing Hydroxylases -- High-Resolution EPR Spectroscopy of Mo Enzymes. Sulfite Oxidases: Structural and Functional Implications -- Dimethylsulfoxide (DMSO) Reductase, a Member of the DMSO Reductase Family of Molybdenum Enzymes -- MANGANESE-CONTAINING ENZYMES -- The Manganese-Calcium Cluster of the Oxygen-Evolving System: Synthetic Models, EPR Studies, and Electronic Structure Calculations -- Manganese Metalloproteins -- NOVEL METALLOENZYMES AND METALLOPROTEINS -- EPR of Cobalt-Substituted Zinc Enzymes -- Hyperfine and Quadrupolar Interactions in Vanadyl Proteins and Model Complexes: Theory and Experiment.
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. Metals in Biology Applications of High Resolution EPR to Metalloenzymes Prof. Graeme R. Hanson, University of Queensland and Prof. Lawrence J. Berliner, University of Denver Metal ions in biology is an ever expanding area in science and medicine involving metal ions in proteins and enzymes, their biosynthesis, catalysis, electron transfer, metal ion trafficking, gene regulation and disease. While X-ray crystallography has provided snapshots of the geometric structures of the active site redox cofactors in these proteins, the application of high resolution EPR spectroscopy in conjunction with quantum chemistry calculations has enabled, in many cases, a detailed understanding of a metalloenzymes mechanism through investigations of the geometric and electronic structure of the resting, enzyme-substrate intermediates and product complexes. This volume, Part II of a two-volume set demonstrates the application of high resolution EPR spectroscopy in determining the geometric and electronic structure of active site metal ion centers in iron sulfur cluster containing metalloproteins, mononuclear molybdenum metalloenzymes, manganese-containing enzymes and novel metalloproteins. The following chapters, written by experts in their fields, include: An Introduction: John Pilbrow Electron Magnetic Resonance of Iron-sulfur Proteins in Electron Transfer Chains - Resolving Complexity: Richard Cammack, Fraser MacMillan Catalysis and Gene Regulation: Helmut Beinert Iron Sulfur Clusters in Radical SAM Enzymes: Spectroscopy and Coordination: Serge Gambarelli, Etienne Mulliez, Marc Fontecave EPR Studies of Xanthine Oxidoreductase and Other Molybdenum-containing Hydroxylases: Russ Hille High Resolution EPR Spectroscopy of Mo-enzymes. Sulfite Oxidases: Structural and Functional Implications: John Enemark, Andrei Astashkin, Arnold Raitsimring Dimethylsulfoxide (DMSO) Reductase, a Member of the DMSO Reductase Family of Molybdenum Enzymes: Graeme Hanson, Ian Lane The Manganese-Calcium Cluster of the Oxygen Evolving System: Synthetic Models, EPR Studies, and Electronic Structure Calculations: Marcin Brynda, David Britt Binuclear Manganese-dependent enzymes: Sarah Smith, Kieran Hadler, Gerhard Schenk, Graeme Hanson, Nataša Mitic EPR of Cobalt-Substituted Zinc Enzymes: Brian Bennett Hyperfine and Quadrupolar Interactions in Vanadyl Protein and Model Complexes. Theory and Experiment: Sarah Larsen, Dennis Chasteen
590 ## - NOTA LOCAL (RLIN)
Nota local Para consulta fuera de la UANL se requiere clave de acceso remoto.
700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Berliner, Lawrence.
Término indicativo de función/relación editor.
9 (RLIN) 299567
710 2# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE ENTIDAD CORPORATIVA
Nombre de entidad corporativa o nombre de jurisdicción como elemento de entrada SpringerLink (Servicio en línea)
9 (RLIN) 299170
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Edición impresa:
Número Internacional Estándar del Libro 9781441911384
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso <a href="http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-1139-1">http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-1139-1</a>
Nota pública Conectar a Springer E-Books (Para consulta externa se requiere previa autentificación en Biblioteca Digital UANL)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Tipo de ítem Koha Recurso en línea

No hay ítems disponibles.

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