TEST - Catálogo BURRF		    

Class 1 Oxidoreductases : (Registro nro. 307042)

Detalles MARC
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 06897nam a22003975i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 307042
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control MX-SnUAN
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20170705134313.0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 150903s2013 gw | o |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9783642362651
-- 9783642362651
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1007/9783642362651
Fuente del número o código doi
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema vtls000360981
039 #9 - NIVEL DE CONTROL BIBLIOGRÁFICO Y DETALLES DE CODIFICACIÓN [OBSOLETO]
Nivel de reglas en descripción bibliográfica 201509031009
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar no-encabezamientos de materia en puntos de acceso VLOAD
Nivel de esfuerzo utilizado en la asignación de encabezamientos de materia 201405070307
Nivel de esfuerzo utilizado para asignar clasificación VLOAD
-- 201402210937
-- staff
040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen MX-SnUAN
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor MX-SnUAN
Normas de descripción rda
050 #4 - CLASIFICACIÓN DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación QH345
100 1# - ENTRADA PRINCIPAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Schomburg, Dietmar.
Término indicativo de función/relación editor.
9 (RLIN) 327616
245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Class 1 Oxidoreductases :
Resto del título EC 1 /
Mención de responsabilidad, etc. edited by Dietmar Schomburg, Ida Schomburg.
250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN
Mención de edición Second Edition.
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright Berlin, Heidelberg :
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Springer Berlin Heidelberg :
-- Imprint: Springer,
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2013.
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión xx, 714 páginas
Otras características físicas recurso en línea.
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio computadora
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso en línea
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
Fuente rda
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Springer Handbook of Enzymes
500 ## - NOTA GENERAL
Nota general Springer eBooks
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato 1.1.1.295 momilactone-A synthase -- 1.1.1.296 dihydrocarveol dehydrogenase -- 1.1.1.297 limonene-1,2-diol dehydrogenase -- 1.1.1.298 3-hydroxypropionate dehydrogenase (NADP+) -- 1.1.1.299 malate dehydrogenase [NAD(P)+] -- 1.1.1.300 NADP-retinol dehydrogenase -- 1.1.1.301 D-arabitol-phosphate dehydrogenase -- 1.1.1.302 2,5-diamino-6-(ribosylamino)-4(3H)-pyrimidinone 5’-phosphate reductase -- 1.1.1.303 diacetyl reductase [(R)-acetoin forming] -- 1.1.1.304 diacetyl reductase [(S)-acetoin forming] -- 1.1.1.305 UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) -- 1.1.1.306 S-(hydroxymethyl)mycothiol dehydrogenase -- 1.1.1.307 D-xylose reductase -- 1.1.1.308 sulfopropanediol 3-dehydrogenase -- 1.1.1.309 phosphonoacetaldehyde reductase (NADH) -- 1.1.2.6  polyvinyl alcohol dehydrogenase (cytochrome) -- 1.1.2.7  methanol dehydrogenase (cytochrome c) -- 1.1.2.8  alcohol dehydrogenase (cytochrome c) -- 1.1.5.3  glycerol-3-phosphate dehydrogenase -- 1.1.5.4  malate dehydrogenase (quinone) -- 1.1.5.5  alcohol dehydrogenase (quinone) -- 1.1.5.6  formate dehydrogenase-N -- 1.1.5.7  cyclic alcohol dehydrogenase (quinone) -- 1.1.5.8  quinate dehydrogenase (quinone) -- 1.1.99.1 alcohol dehydrogenase (azurin) -- 1.1.99.33 formate dehydrogenase (acceptor) -- 1.1.99.34 glucose-6-phosphate dehydrogenase (coenzyme-F420) -- 1.1.99.35 soluble quinoprotein glucose dehydrogenase -- 1.1.99.36 NDMA-dependent alcohol dehydrogenase -- 1.1.99.37 NDMA-dependent methanol dehydrogenase -- 1.2.1.73 sulfoacetaldehyde dehydrogenase -- 1.2.1.74 abietadienal dehydrogenase -- 1.2.1.75 malonyl CoA reductase (malonate semialdehyde-forming) -- 1.2.1.76 succinate-semialdehyde dehydrogenase (acylating) -- 1.2.1.77 3,4-dehydroadipyl-CoA semialdehyde dehydrogenase (NADP+) -- 1.2.1.78 2-formylbenzoate dehydrogenase -- 1.2.1.80 long-chain acyl-[acyl-carrier-protein] reductase -- 1.2.5.1  pyruvate dehydrogenase (quinone) -- 1.3.1.81 (+)-pulegone reductase -- 1.3.1.82 (-)-isopiperitenone reductase -- 1.3.1.83 geranylgeranyl diphosphate reductase -- 1.3.1.84 acrylyl-CoA reductase (NADPH) -- 1.3.1.85 crotonyl-CoA carboxylase/reductase -- 1.3.1.86 crotonyl-CoA reductase -- 1.3.5.2  dihydroorotate dehydrogenase (quinone) -- 1.3.5.3  protoporphyrinogen IX dehydrogenase (menaquinone) -- 1.3.5.4  fumarate reductase (menaquinone) -- 1.3.7.6  phycoerythrobilin synthase -- 1.3.99.24 2-amino-4-deoxychorismate dehydrogenase -- 1.3.99.25 carvone reductase -- 1.4.3.21 primary-amine oxidase -- 1.4.3.22 diamine oxidase -- 1.4.3.23 7-chloro-L-tryptophan oxidase -- 1.4.5.1  D-amino acid dehydrogenase (quinone) -- 1.5.3.13 N1-acetylpolyamine oxidase -- 1.5.3.14 polyamine oxidase (propane-1,3-diamineforming) -- 1.5.3.15 N8-acetylspermidine oxidase (propane-1,3-diamine-forming) -- 1.5.3.16 spermine oxidase -- 1.5.3.17 non-specific polyamine oxidase -- 1.5.99.13 D-proline dehydrogenase -- 1.7.5.1  nitrate reductase (quinone) -- 1.8.1.16 glutathione amide reductase -- 1.8.7.2  ferredoxin:thioredoxin reductase -- 1.11.1.17 glutathione amide-dependent peroxidase -- 1.11.1.19 dye decolorizing peroxidase -- 1.11.2.1 unspecific peroxygenase -- 1.13.11.56 1,2-dihydroxynaphthalene dioxygenase monooxygenase -- 1.14.13.112 3-epi-6-deoxocathasterone 23-monooxygenase -- 1.14.13.113 FAD-dependent urate hydroxylase -- 1.14.13.114 6-hydroxynicotinate 3-monooxygenase -- 1.14.13.115 angelicin synthase -- 1.14.13.116 geranylhydroquinone 3’’-hydroxylase -- 1.14.13.117 isoleucine N-monooxygenase -- 1.14.13.118 valine N-monooxygenase -- 1.14.14.7 tryptophan 7-halogenase -- 1.14.14.8 anthranilate 3-monooxygenase (FAD) -- 1.14.15.8 steroid 15b-monooxygenase -- 1.14.19.4 D8-fatty-acid desaturase -- 1.14.19.5 D11-fatty-acid desaturase -- 1.14.19.6 D12-fatty-acid desaturase -- 1.14.21.7 biflaviolin synthase -- 1.14.99.39 ammonia monooxygenase -- 1.14.99.40 5,6-dimethylbenzimidazole synthase -- 1.17.2.1 nicotinate dehydrogenase (cytochrome) -- 1.17.5.2 caffeine dehydrogenase -- 1.17.7.1 (E)-4-hydroxy-3-methylbut-2-enyldiphosphate synthase -- 1.20.4.3 Mycoredoxin -- 1.22.1.1 iodotyrosine deiodinase .
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. Springer Handbook of Enzymes provides data on enzymes sufficiently well characterized. It offers concise and complete descriptions of some 5,000 enzymes and their application areas. Data sheets are arranged in their EC-Number sequence and the volumes themselves are arranged according to enzyme classes. This new, second edition reflects considerable progress in enzymology: many enzymes are newly classified or reclassified. Each entry is correlated with references and one or more source organisms. New datafields are created: application and engineering (for the properties of enzymes where the sequence has been changed). The total amount of material contained in the Handbook has more than doubled so that the complete second edition consists of 39 volumes as well as a Synonym Index. In addition, starting in 2009, all newly classified enzymes are treated in Supplement Volumes. Springer Handbook of Enzymes is an ideal source of information for researchers in biochemistry, biotechnology, organic and analytical chemistry, and food sciences, as well as for medicinal applications.
590 ## - NOTA LOCAL (RLIN)
Nota local Para consulta fuera de la UANL se requiere clave de acceso remoto.
700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Schomburg, Ida.
Término indicativo de función/relación editor.
9 (RLIN) 327617
710 2# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE ENTIDAD CORPORATIVA
Nombre de entidad corporativa o nombre de jurisdicción como elemento de entrada SpringerLink (Servicio en línea)
9 (RLIN) 299170
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Edición impresa:
Número Internacional Estándar del Libro 9783642362644
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso <a href="http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-36265-1">http://remoto.dgb.uanl.mx/login?url=http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-36265-1</a>
Nota pública Conectar a Springer E-Books (Para consulta externa se requiere previa autentificación en Biblioteca Digital UANL)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Tipo de ítem Koha Recurso en línea

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Soportado en Koha